Le transport des protéines vers le peroxysomes

Le transport des protéines vers le peroxysomes

Résumé du document

Document: Cours traitant du transport des protéines vers le peroxysomes Extrait: Les peroxysomes existent à la fois sous la forme d'organites isolés et d'un réseau dynamique avec une seule membrane et un contenu variable. Ils ne contiennent ni ADN, ni ribosomes. Toutes leurs protéines sont codées par des gènes nucléaires et sont synthétisées dans le cytosol.

Informations sur la fiche

Anonyme
  • Nombre de pages : 5 pages
  • Publié le : 23/10/2009
  • Langue : français
  • Consulté : 3 fois
  • Format : .odt

Extraits

[...] La phosphorylation des mannoses: Modifications indispensable à la maturation des enzymes solubles des lysosomes et à leur adressage vers ce compartiment. Le tri des protéines se fait grâce à une région « signal » reconnue par l'enzyme (N-acétylglucosamine-phospho-transférase). Elle transfère du N-acétyl-glucosamine-phosphate (GlcNAc-P) au d'un mannose. Une phospho-glycosidase retire le GlcNAc terminal, exposant le phosphate pour former le marqueur M6P final. Les enzymes lysosomales solubles ont un oligosaccharide riche en mannose qui porte un signal M6P reconnu par un récepteur M6P membranaire. [...]


[...] IX- Modifications des protéines dans l'appareil de Golgi: Un empilement Golgien ou dictyosome présente 2 faces distinctes: 1 face cis ou face d'entrée alimentée par du matériel provenant du RE, une région médiane et 1 face trans ou face de sortie en continuité ave cun réseau de canalicules constituant le réseau trans-golgien (RTG) ou (TGN) pour Trans Golgi Network La face cis est associée aux éléments de transition du RE un compartiment dénommé ERGIC (pour Endoplasmic Reticulum Golgi Intermediary Compartiment). Ce compartiement vésiculo-tubulaire reçoit des vésicules originaire du RE et se déplace vers le Golgi cis, avec lequel l fusionne Déroulement séquentiel des différentes modifications. Différentes modifications des protéines . Les O-glycosylations: Le N-acétylglucosamine est ajouté en premier, suivie par un nombre variable de résidus glucidiques pouvant aller jusqu'à 10. [...]


[...] Si le segment hydrophyle qui suit le domaine hydrophobe est trop long le translocon peut se refermer temporairement il va se formet une boucle cytosolique (accessible . ) Une même protéine peut être synthètisée et insérée dans la membrane . Glycocylation des protéines: La N-glycosilation des protéines solubles ou transmembranaires: Une arborisation sucrée (2N-acétylglucosamine manoses et 3 glucoses): Est liée à un lipide membranaire, le dolichol, par une liaison pyrophosphate de haute énergie. Est transférée au NH2 d'une asparagine (voir début du cours). [...]


[...] Son transfert est catalysé par la N-glycosyl-(protéine)-transférase (enzyme membranaire dont le site actif est du côté de la lumière du RE). La C-glycosylation: Des résidus mannose sont accrochés sur un carbone du premier tryptophane de la séquence du premier tryptophane de la séquence consensus Try-X-X-Try Synthèse de glycoprotéines liées à la membrane par un groupement glycosyl-phosphatidyl-inositol La glycoprotéine à lier au GPI commence à être synthétisée dans le cytosol et traverse la membrane du REG dans laquelle elle reste insérée par un domaine transmembranaire C-Terminal. [...]


[...] Le singal du RE deviet enchassé entre les protéines du translocon (dans la membrane du RE). La SRP se détache de son récepteur et est recyclée dans le cytosol (hydrolyse du GTP en GDP par les deux). A la fin de la biosynthèse de la protéine, seul le signal du RE reste enchassé dans la membrane. Le ribosome se détache de la membrane du RE ( et ses deux sous-unités se séparent dans le cytosol). Une peptidase, dont le site actif est dans la lumière du RE, coupe alors le peptide signal qui peut être détruit par une protéase ou réutilisé. [...]

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