Les acides aminés: présentation

Thèmes abordés

Acides aminés, aliphatiques, hydroxylés, soufrés, aromatiques

Résumé du document

Glycine, Gly, G : ( R = H )

Seule la glycine ne possède pas de C* et ne dévie pas la lumière polarisée.
Elle est retrouvée :

- dans les protéines :
. Collagène = triple hélice, grosse molécule résistante, cohésion et protection.
Exemple : en sport quand on parle de rupture du tendon d'Achille c'est en fait la lésion de la liaison os / tendon et pas le tendon lui-même.
Autre exemple : le cartilage du genou qui est constitué de collagène : on doit lui appliquer 7 tonnes avant de le déformer.
. Elastine : propriétés de souplesse et de résistance (exemple de la peau : souplesse par élastine et solidité par le collagène).

- à l'état libre :
. Dans le sérum
. Sous forme combinée dans les urines

Extraits

[...] D'où fonction amine en bout de chaine. On retrouve la glutamine dans le métabolisme des protéines et de l'ammoniac. C'est un transporteur de l'ammoniac = produit de dégradation terminal des protéines = produit toxique détoxifié en urée par l'organisme qui est éliminée par les urines. Tout augmentation de l'urée peut être une indication d'une insuffisance rénale. V - Basiques Fonctions amines en Ils ont 6 C et entre 2 et 4 atomes d'N : ce sont des bases hexoniques. * LYSINE , Lys , K : - Possède une longue chaine (la + longue des aa) CH3 et 1 NH2) carbonée au bout de laquelle on trouve la fonction amine. [...]

[...] (Le très lyrique Tristan fait vaillamment méditer Iseult). * VALINE , Val , V : ( R = isopropyle = - ramifié * LEUCINE , Leu , L : ( R = isobutyle = - très hydrophobe - ramifié - la présence de ces CH3 permet la formation de liaisons H entre les aa. Ces liaisons sont à la base de la stabilité des peptides. La liaison H modifie la structure de la protéine et donc ses propriétés biologiques. * ISOLEUCINE , Ile , I : ( R = - CH3 sur le : isomère de la leucine - le + hydrophobe des aa : totalement insoluble dans l'eau II - Hydroxylés : fonction alcool OH * SERINE , Ser , S : ( = Alanine + OH ) La fonction hydroxyle peut former des esters avec le Phosphate ( PhosphoSérine. [...]

[...] Si chaine linéaire avec proline à l'intérieur ça veut dire qu'il y a une cassure. Si Hélice avec proline elle sera plus ou moins ouverte quelque part. Toute modification de la structure spatiale d'une port entraine une modification de la fonction biologique. Les protéines sont dépendantes de l'ADN. La séquences d'aa est fixe : la protéine ne peut adopter qu'une seule configuration spatiale. Si erreur : chaine protéique fausse avec structure 3D différente. Si concerne région peu importantes : fonctionnement moindre Région importante : arrêt de la fonction de la protéine. [...]

[...] Liaison rompue : libération d'un quantum d'E. Possibilité de donner méthyl : la méthionine est un facteur important des transméthylases (transfèrent le méthyl d'une protéine à une autre) - la méthionine participe à la biosynthèse de la Cystéine. Si alimentation amène de la méthionine la cystéine sera fabriquée à partir de la méthionine. IV - Di-Carboxyliques 2 fonctions acides : 1. COOH en alpha 2. À l ‘intérieur de la molécule ou à l'extrémité * ACIDE ASPARTIQUE , Asp, D : 2 éléments : 1. [...]

[...] * ACIDE GLUTAMIQUE , Glu , E : Chaine latérale à 3 atomes de C : homologue supérieur de l'acide aspartique. Le C gamma porte la fonction carboxylique. La présence de cet aa dans la protéine entraine des propriétés acides très marquées de cette protéine. - Désamination Oxydative : autre corps cétonique = Acide Apha-Céto- Glutarique (cycle de Krebs) - Décarboxylation (en gamma) : Dérivé que l'on ne trouve pas dans les protéine : Acide Alpha-Amino-Butirique = NT (pas un aa au sens strict) n'entre donc pas dans la composition des protéines. [...]